Alexander MehlichTransition paths of protein-folding probed with optical tweezersEstablishing transition path analysis techniques in single-molecule force spectroscopy based on simulation and experiments performed on natural and artificial proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ISBN: | 978-3-8440-5839-0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reeks: | Biophysik | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Trefwoorden: | transition paths; protein folding; single molecule mechanics; force spectroscopy; de novo protein design; energy landscape roughness; friction | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Soort publicatie: | Dissertatie | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Taal: | Engels | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Pagina's: | 296 pagina's | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gewicht: | 777 g | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Formaat: | 29,7 x 21 cm | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Bindung: | Softcover | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Prijs: | 49,80 € / 62,30 SFr | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Verschijningsdatum: | April 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Kopen: | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
DOI: | 10.2370/9783844058390 (Online-Publicatie-Document) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Download: | Beschikbare online documenten voor deze titel: U heeft Adobe Reader, nodig, om deze bestanden te kunnen bekijken. Hier vindt u ondersteuning en informatie, bij het downloaden van PDF-bestanden. Let u er a.u.b. op dat de online-bestanden niet drukbaar zijn.
Gebruikersinstellingen voor geregistreerde online-bezoekers Hier kunt u uw adresgegevens aanpassen en uw documenten inzien.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Aanbevelen: | Wilt u dit boek aanbevelen? | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Recensie-exemplaar | Bestelling van een recensie-exemplaar. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Verlinking | Wilt u een link hebben van uw publicatie met onze online catalogus? Klik hier. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Samenvatting | Protein-folding is one of the greatest challenges in science today. From a physicist‘s perspective, nature solves this ‚protein-folding problem‘ by providing a multidimensional energy landscape which efficiently guides a loose peptide towards a distinct 3D structure which is solely predefined by its unique amino acid sequence.
A powerful method to directly study the folding mechanism of proteins is single-molecule force spectroscopy. With a variety of sophisticated analysis tools it is possible to derive transition state positions and barrier heights, up to entire one-dimensional projections of the folding energy landscapes of proteins, from single-molecule trajectories. Recent technological advances to improve temporal and spatial resolution opened doors to directly accessing protein-folding transition paths. This book addresses three key questions associated with the ‚physics of protein-folding‘: 1. What does energy landscape roughness mean? 2. How and what can we learn from studying transition paths? 3. Are natural and artificial proteins mechanically different? In addition to new findings, this work includes a comprehensive overview of state-of-the-art analysis methods for single-molecule force spectroscopy data. Notably, the provided level of detail empowers the reader to reproduce all crucial lines of thought. |